สินค้า

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) ตัดพันธะ γ-กลูตามิลเอไมด์ของกลูตาไธโอนและย้ายกลุ่ม γ-กลูตามิลที่ปล่อยออกมาไปยังน้ำ (ไฮโดรไลซิส) หรือกรดอะมิโนตัวรับ (ทรานส์เปปทิเดชัน)เอนไซม์ที่แพร่หลายเหล่านี้มีบทบาทสำคัญในการสังเคราะห์ทางชีวภาพและการย่อยสลายกลูตาไธโอน และในการล้างสารพิษด้วยซีโนไบโอติกที่นี่เรารายงานโครงสร้างผลึกความละเอียด 3Å ของ Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) และโครงสร้างที่ซับซ้อนด้วย l-Gluโครงสร้างเอ็กซ์เรย์ยืนยันว่า BlGT เป็นของ superfamily นิวคลีโอฟิลิกไฮโดรเลส N-terminal และเผยให้เห็นว่าโปรตีนมีส่วนเปิดของแอคทีฟไซต์แหว่งคล้ายกับที่รายงานสำหรับเอนไซม์ที่คล้ายคลึงกันจาก Bacillus subtilis แต่แตกต่างจากที่สังเกตได้สำหรับมนุษย์ γ-GT และ สำหรับ γ-GTs จากจุลินทรีย์อื่นๆข้อมูลชี้ให้เห็นว่าการจับตัวกันของ l-Glu ทำให้เกิดการจัดเรียงหาง C-terminal ของหน่วยย่อยขนาดใหญ่ของ BlGT ใหม่ และอนุญาตให้ระบุกลุ่มของกรดตกค้างที่อาจเกี่ยวข้องกับการรับรู้ของไอออนโลหะบทบาทของสารตกค้างเหล่านี้ต่อความเสถียรทางโครงสร้างของ BlGT ได้รับการศึกษาโดยการศึกษาลักษณะเฉพาะของกระบวนการอัตโนมัติ กิจกรรมของเอนไซม์ การเปลี่ยนแปลงสภาพทางเคมีและความร้อนของ Ala single mutants ใหม่สี่ชนิดผลลัพธ์แสดงให้เห็นว่าการแทนที่ Asp568 ด้วย Ala ส่งผลต่อทั้งการประมวลผลอัตโนมัติและความเสถียรของโครงสร้างของโปรตีน